Przemiana materii i energii

PDF Drukuj Email
Schemat przedstawiający powiązanie procesów metabolicznych

Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm.

Szlak metaboliczny w komórce, to szereg reakcji zachodzących kolejno po sobie i prowadzących do powstania charakterystycznego produktu lub produktów (np. glikoliza).

Cykle biochemiczne to odmiana szlaków metabolicznych, w których to część produktów jest jednoczeńsnie substratem dla pierwszych reakcji. Takie szlaki zataczają koło, np. cykl Krebsa.

Anabolizm to proces syntezy, w którym z prostych, niskoenergetycznych związków chemicznych, będących substratami, powstają złożone, wysokoenergetyczne produkty. Proces ten wymaga dostarczenia energii. Przykładem procesu anabolicznego jest fotosynteza.

Katabolizm to proces rozkładu złożonych, wysokoenergetycznych substratów powstają proste, niskoenergetyczne produkty, a podczas tej przemiany wytwarzana jest energia. Przykładem procesu katabolicznego jest oddychanie komórkowe.

Reakcje anaboliczne i kataboliczne są ze sobą sprzężone. Zachodzą jednocześnie, choć w innym miejscach komórki. Energia uwalniania w procesie katabolicznym musi zostać natychmiast dostarczona do struktur komórkowych, w których zachodzą procesy anaboliczne. Nośnikami energii w komórce są związki wysokoenergetyczne.

Enzymy

Intensywność obu procesów w komórce nie jest taka sama. Wraz z wiekiem ulega przemianom. U młodych organizmów przeważają reakcje syntezy, a więc anabolizm, w okresie dojrzałym poziom obu procesów jest zrównoważony, natomiast u starszych organizmów dominują procesy rozkładu.

Aby rozpoczęła się reakcja chemiczna musi zostać dostarczona do środowiska reakcji odpowiednia ilość energii. Ilość energii niezbędnej dla rozpoczęcia procesu chemicznego to energia aktywacji. Dodanie katalizatora do środowiska reakcji znacznie obniża energię aktywacji, dzięki czemu możliwe jest jednoczesny udział w reakcji większej liczby cząsteczek. W układach biologicznych obniżenie energii aktywacji umożliwiają katalizatory biologiczne – enzymy. W komórce panują dość niskie temperatury, mimo to procesy zachodzą z dużą szybkością. Jest możliwe właśnie dzięki enzymom.

Enzymy to białka złożone. Składa się z części białkowej i części niebiałkowej – grupy prostetycznej lub koenzymu.


Elementy enzymu złożonego

Enzymy mogą być również białkami prostymi. To takich zalicza się enzymy hydrolityczne przewodu pokarmowego oraz enzym rozkładający mocznik – ureaza.

Jeżeli część niebiałkowa jest na trwale związana z częścią białkową nosi nazwę grupa prostetyczna. Jeśli część niebiałkowa jest nietrwale złączona z częścią białkową to koenzym. Prekursorami koenzymów jest wiele witamin. W procesach rozkładu koenzym tymczasowo zmienia swą strukturę, a jego funkcjonowanie jest ściśle uzależnione od apoenzymu. Koenzym samodzielnie nie kontroluje reakcji biochemicznej.

Efekt obniżenia energii aktywacji reakcji w obecności enzymu

Apoenzym decyduje o specyficzności substratowej działania enzymu. Apoenzym wykazuje powinowactwo do substratu, dzięki czemu określa, jaki związek chemiczny będzie uczestniczyć w reakcji. Grupa niebiałkowa natomiast określa, jaki zajdzie typ reakcji, w której bierze udział dany substrat.

Aby doszło do zajścia procesu enzymatycznego musi być spełniony warunek. Konieczne jest połączenie apoenzymu z substratem. Na powierzchni białka znajduje się miejsce, które zawiera wiele aminokwasów z wolnymi grupami funkcyjnymi, a więc zdolne do przyjęcia substratu. To miejsce to centrum aktywne. Dzięki niemu może powstać kompleks enzym-substrat (E-S). Powstanie tego kompleksu obniża energię aktywacji, a to warunek konieczny do katalizowania reakcji przez enzym.

Dopasowanie substratu i enzymu – „klucz do zamka”
Kataliza enzymatyczna – powstanie kompleksu enzym-substrat

Utworzenie kompleksu E-S jest możliwe tylko wtedy, gdy dojdzie do przestrzennego dopasowania obu substancji; centrum aktywnego enzymu i substratu na zasadzie „klucz do zamka”. Często uczestniczą w tym dodatkowe cząsteczki, które okresowo łączą się z centrum aktywnym i dopasowują do niego strukturę substratu. Te cząsteczki to aktywatory lub koenzymy.

Kataliza enzymatyczna składa się z kilku etapów. Rozpoczyna się od aktywacji centrum enzymu i substratów, tak, aby dopasowały się przestrzennie, następnie ma miejsce wytworzenie kompleksu enzym-substrat, a to obniża energię aktywacji i umożliwia przebieg procesu. Na koniec enzym odłącza się od produktu.

Kataliza enzymatyczna

Enzymy działają w zorganizowanych systemach lub kompleksach. W takich systemach produkt działania jednego enzymu jest jednocześnie substratem dla kolejnego enzymu. W taki sposób powstają cykle przemian biochemicznych, a więc cykle metaboliczne.

Szybkość działania enzymów zależy od wielu czynników, które wpływają na strukturę przestrzenną białka. Są to: temperatura, odczyn środowiska (pH), obecność różnych jonów. Każdy enzym działa w odpowiednich wartościach kwasowości środowiska reakcji. Dla enzymy pepsyny działającemu w żołądku optimum pH wynosi 1, 5-2, 5, dla lipazy trzustkowej 8, a większość enzymów wewnątrzkomórkowych działa optymalnie w pH obojętnym.


Prosty cykl metaboliczny

Gdy wzrasta stężenie substratu następuje przyspieszenie reakcji. Osiąga ona maksimum, gdy wszystkie cząstki enzymu są związane z substratem. Gdy nie ma już w komórce wolnych cząstek enzymu, gdyż wszystkie utworzyły kompleksy z substratem, reakcja osiąga stałą prędkość i osiąga maksimum. Jeżeli zostanie przekroczone graniczne stężenie substratu reakcja ulega zahamowaniu. Cząsteczki substratu konkurują o enzym, utrudniając powstanie kompleksu E-S.

Zależność szybkości reakcji katalizowanej przez enzym od stężenia substratu jest określona tzw. krzywą Michaelisa. Km to stała Miechaelisa, a więc takie stężenie substratu, któremu odpowiada połowa szybkości maksymalnej katalizowanej reakcji.

W środowisku reakcji mogą pojawić się substancje podobne do substratu, to, gdy nastąpi ich połączenie z centrum aktywnym spowoduje blokadę funkcji enzymu, a więc inhibicję katalizy enzymatycznej. Jest to połączenie odwracalne, lecz gdy inhibitor spowoduje trwałe odkształcenie centrum, wtedy jest czynnikiem powodującym denaturację.

Krzywa Michaelisa

Wyróżniamy następujące grupy enzymów:
oksydoreduktazy - przenoszą ładunki (elektrony i jony H3O+ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora,
transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji,
hydrolazy - powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza); do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych,
liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy,
izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku,
ligazy - powodują syntezę różnych cząsteczek.

 
EduGlob © 2009 - 2014